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Fakultät Chemie

Aktuelle Publikationen, Fakultätsbroschüre, Fakultätstermine,
Wie sehen Studierende ihr Chemiestudium, GDCh - Kolloquium

Aktuelle Publikationen

von Andreas Schneider, Philipp Jegl, und Bernhard Hauer

It is of rising interest to expand an enzyme’s reaction portfolio beyond its physiological scope. In this endeavor, two challenges are of particular interest: Detailed understanding of the enzyme’s structure-function relationship as well as profound comprehension of the catalyzed chemical reaction pathways. Prerequisite in this task is the identification and variation of catalytic core elements, e.g. access, orientation and anchoring of a substrate via electronic interaction in tunnels or active site. In this paper we focused our engineering efforts on molecular anchors and highlighted the ability of hydrogen-bond mediated direction of cationic cascades in terpene cyclases. As a result, the engineered cyclase provides efficient access to value-added apocarotenoids by cutting down synthetic routes to a single step with unprecedented selectivity and high yields.

Angew. Chem. Int. Ed. 2021, 60

Als Highlight in Nature Catalysis besprochen:
Völler, JS. Directed cationic cascades Nat. Catal. 4, 262 (2021)

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Bernhard Hauer
Institut Biochemie und Technische Biochemie,
Abteilung Technische Biochemie
Universität Stuttgart

von Julian L. Wissner, Jona T. Schelle, Wendy Escobedo-Hinojosa, Andreas Vogel, und Bernhard Hauer

Rieske non-heme iron dioxygenases are fascinating enzymes, which are able to oxyfunctionalize aromatic compounds via a dearomatizing cis-dihydroxylation reaction. The generated valuable cis-diols find numerous applications in synthetic organic chemistry, primary as synthons for pharmaceuticals. By semi-rational evolution, we lighted up the toluene dioxygenase (TDO) capability to convert bulkier compounds at unprecedented reported conversions. Here, we provide a set of novel TDO-based biocatalysts useful for the preparation of oxyfunctionalized bicyclic scaffolds, which are valuable to perform downstream synthetic processes.

Adv. Synth. Catal. 2021, 363

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Bernhard Hauer
Institut Biochemie und Technische Biochemie,
Abteilung Technische Biochemie
Universität Stuttgart

von Jessica Stubbe, Simon Suhr, Julia Beerhues, Maite Nößler und Biprajit Sarkar

Chem. Sci.,2021,12,3170–3178

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Biprajit Sarkar
Institut für Anorganische Chemie
Universität Stuttgart

von Lea R. Rapp, Sérgio M. Marques, Erna Zukic, Benjamin Rowlinson, Mahima Sharma, Gideon Grogan, Jiri Damborsky & Bernhard Hauer

In a recent paper, we have shown that variations in tunnel geometry affect the specificity of biological oxidations, leading to increased activity and altered selectivity, as well as an expanded substrate scope. In this paper, we study the second main strategy that can confer specificity to the orientation and anchoring of a substrate. Through molecular modeling and MD simulations, we gained deeper insights into enzyme dynamics and demonstrated that anchoring of the substrate and reducing the protein scaffold flexibility is a critical factor for increased efficiency of this enzyme towards the terminal hydroxylation of octanoic acid.

ACS Catalysis (2021), 11, 3182 - 3189

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Bernhard Hauer
Institut Biochemie und Technische Biochemie,
Abteilung Technische Biochemie
Universität Stuttgart

von Peter M. Heinemann, Daniel Armbruster & Bernhard Hauer 

Rieske non-haem dioxygenases are enzymes achieving selective oxidation of substrates. Nature has two different strategies to achieve this selectivity either by size and shape or substrate orientation. Part of this specificity arises from a sieve - like structure called tunnel that hampers the access of certain molecules to the active site of an enzyme. These tunnels are formed by loop-like structures. In our paper we have been introducing or deleting several amino acids residues to modulate these loops. However, the active site as well as the core of the protein structure is untouched. These drastic modifications emulate the specificity of biological oxidations and result in increased activity and altered selectivity as well as a broadening substrate scope. First analysis of these enzyme variants points towards an altered tunnel geometry and chemists might find inspiration in designing catalysts.

Nature Communications Volume 12, Article Number: 1095 (2021) 

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Bernhard Hauer
Institut Biochemie und Technische Biochemie,
Abteilung Technische Biochemie
Universität Stuttgart

Novel molecular anions found in ternary germanium nitride crystals give a clue on similarities and differences of chemistry of germanium nitrides and the technologically immensely important silicon nitrides. The research article reports on the synthesis and properties of the first germanium(III) nitrides featuring hitherto [Ge2N6]12– unknown anions, virtually unknown for the well studied nitridosilicates. Grown under an inert gas atmosphere, these compounds exemplify the tremendous flexibility of nitridogermanates in terms of chemical bonding and accessible oxidation states.

von L. Link, M. Pathak, Dr. F. Jach, Dr. P. Koželj, Dr. A. Ormeci, Dr. P. Höhn und Prof. Dr. R. Niewa

Angew. Chemie, 2021,133, 2-7

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Rainer Niewa
Institut für Anorganische Chemie
Universität Stuttgart

von Erna Davydova, Tadahiro Shimazu, Maren Kirstin Schuhmacher, Magnus E. Jakobsson, Hanneke L. D. M. Willemen, Tongri Liu, Anders Moen, Angela Y. Y. Ho, Jędrzej Małecki, Lisa Schroer, Rita Pinto, Takehiro Suzuki, Ida A. Grønsberg, Yoshihiro Sohtome, Mai Akakabe, Sara Weirich, Masaki Kikuchi, Jesper V. Olsen, Naoshi Dohmae, Takashi Umehara, Mikiko Sodeoka, Valentina Siino, Michael A. McDonough, Niels Eijkelkamp, Christopher J. Schofield, Albert Jeltsch, Yoichi Shinkai und Pål Ø. Falnes

In dieser Arbeit untersuchte die Arbeitsgruppe um Prof. Jeltsch die posttranslationale Methylierung von Proteinen, die eine entscheidende Rolle bei der Regulierung verschiedener Aspekte der Funktion von Proteinen spielt. Histidinmethylierung ist eine relativ seltene und wenig erforschte Proteinmodifikation. In dieser Arbeit wurde das METTL9 Protein untersucht und gezeigt, dass es eine neuartige Protein-Histidin-Methyltransferase darstellt. Das Enzym bevorzugt die Methylierung des ersten Histidins in HXH-Sequenzen, wobei X ein kleiner Aminosäurerest sein sollte (vorzugsweise A, N, G, S oder T). Basierend darauf wurden mehrere zelluläre Peptid- und Proteinsubstrate von METTL9 entdeckt. Insgesamt vermittelt METTL9 die Bildung der Mehrheit des in Maus- und Humanen Zellen an Proteinen vorhandenen 1-Methylhistidins, einschließlich der Methylierung der NDUFB3-Untereinheit des mitochondrialen Atmungskomplexes I, von der gezeigt wurde, dass sie die aerobe Respiration stimuliert. Die Arbeit ist in einer internationalen Kooperation mit Partnern in Norwegen und Japan entstanden.

Nature Communications Vol. 12, Article number: 891 (2021)

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Albert Jeltsch
Institut für Biochemie und Technische Biochemie, Abteilung Biochemie
Universität Stuttgart

von Carsten Dingler, Henry Müller, Matthias Wieland, Dominik Fauser,
Holger Steeb und Sabine Ludwigs

Avd. Mat. 2021

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Sabine Ludwigs
Institut für Polymerchemie
Universität Stuttgart

von Ludwig L. Bengel, Benjamin Aberle, Alexander-N. Egler-Kemmerer, Samuel Kienzle, Bernhard Hauer und Stephan C. Hammer

Selective alkylation of pyrazoles could solve a challenge in chemistry and streamline synthesis of important molecules. A pyrazole-methylating enzyme family that transfers alkyl groups in catalyst-controlled highly selective C-N bond formations to the pyrazole substrate was created using a computational enzyme library design tool. A second, promiscuous enzyme generates non-natural-analogues of the common cofactor S-adenosyl-l-methionine utilizing simple haloalkanes as precursors. These enzymes were combined in a bienzymatic cascade where the cofactor is recycled and only used in catalytic amounts. With this enzymatic system, selective pyrazole alkylation (methylation, ethylation and propylation) was achieved with unprecedented regioselectivities (>99%), regiodivergence and in a first example on preparative scale.

Angew. Chem.2021,133, 2, doi.org/10.1002/ange.202014239

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Bernhard Hauer
Institut Biochemie und Technische Biochemie,
Abteilung Technische Biochemie
Universität Stuttgart

von Jessica Stubbe, Nicolás.Neuman, Ross McLellan, Michael G. Sommer, Maite Nößler, Julia Beerhues, Robert E. Mulvey und Biprajit Sarkar

Angew.Chem. Int. Ed. 2021, 60,499 –506, doi.org/10.1002/ange.202013376

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Biprajit Sarkar
Institut für Anorganische Chemie
Universität Stuttgart

von Mithilesh Kumar Nayak, Simon Suhr, Nicolas Chrysochos, Hemant Rawat, Carola Schulzke, Vadapalli Chandrasekhar, Biprajit Sarkar und Anukul Jana

Chem. Comm. 2021, DOI: 10.1039/d0cc07385g

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Biprajit Sarkar
Institut für Anorganische Chemie
Universität Stuttgart

von Mathis J. Benedikter, Janis V. Musso, Wolfgang Frey, Roman Schowner, und
Michael R. Buchmeiser

Angew. Chem. Int. Ed. 2021, 60, 1374–1382

Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Michael R. Buchmeiser
Institut für Polymerchemie
Universität Stuttgart

Achtung: Sitzungen des Habilitationsausschusses und
des Großen Promotionsausschusses finden nur bei Bedarf statt.

14. April 2021
Habilitationsausschuss (13.30 Uhr),
Großer Fakultätsrat(15.00 Uhr),
Kleiner Promotionsausschuss

12. Mai 2021 Habilitationsausschuss, Großer Fakultätsrat,
Großer Promotionsausschuss, Kleiner Promotionsausschuss

09. Juni 2021 Habilitationsausschuss (13.30 Uhr)

23. Juni 2021 Habilitationsausschuss, Großer Fakultätsrat,
Großer Promotionsausschuss, Kleiner Promotionsausschuss

20. Oktober 2021 Habilitationsausschuss, Großer Fakultätsrat,
Großer Promotionsausschuss, Kleiner Promotionsausschuss

Zurzeit sind keine Professuren ausgeschrieben.

Die Fakultät Chemie verfügt über eine Glasbläserwerkstatt und eine mechanische Werkstatt.

Um die Belange der Werkstätten kümmert sich unsere Werkstattkommission. Der Leiter der Kommission ist Prof. Elias Klemm (Institut für Technische Chemie). Weitere Mitglieder sind: Dr. Herbert Dilger (IPC),
Dr. Klaus Hübler (IAC), Dr. Michael Karnahl (IOC) und Dipl.-Ing. Ines Lauerwald (ITC).

Bitte beachten Sie: Unsere Werkstätten sind nur für universitätsinterne Aufträge zuständig.

Auftragsformulare für die Werkstätten finden Sie hier (*.docx) und hier (*.pdf) verlinkt (nur für den internen Gebrauch).

 

Dekanatsbüro

Dieses Bild zeigt  Isabella Waldner
Dr.

Isabella Waldner

Fakultätsmanagerin

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